@article{oai:repository.naro.go.jp:00002776,
 author = {門間, 美千子 and MONMA, Michiko},
 journal = {食品総合研究所研究報告, Report of National Food Research Institute},
 month = {Mar},
 note = {Dehydrin, a group2 LEA protein, in rice bran, was analyzed by immunoblotting of two-dimensional electrophoresis gel using antibody raised against a conserved lysine-rich motif sequence of dehydrin. In the water-soluble fraction of rice bran, 10 spots for 44kDa and 23kDa dehydrin-like polypeptides were detected on the immunoblotted membrane. Isoelectric points for the polypeptides were estimated to be 6.6-7.4. A 23kDa dehydrin polypeptide was purified, and its cryoprotective activity on freeze/thaw inactivation of lactate dehydrogenase was examined. Its CP_<50> value, protein amount necessary to keep 50% of enzyme actitvity, was 0.78μM(15.6μg/ml), which indicated rice dehydrin had slightly lower activity than 26kDa soybean dehydrin., デハイドリン保存配列に対する抗体を用いたイムノブロッティングにより, 米糠の水溶性画分ならびに耐熱性タンパク質画分に44kDaおよび23kDaのデハイドリン様タンパク質が検出された. このうち, 23kDaタンパク質がイネ種子主要デハイドリンとみられ, 二次元電気泳動上, 等電点6.6-7.4の間に6個のスポットが検出された. 44kDaタンパク質については等電点6.8-7.3の間に4個のスポットが検出された. 硫酸アンモニウム分画とクロマトグラフィーにより, 23kDaデハイドリンを部分精製し, 乳酸脱水素酵素の凍結変性に対する保護活性を測定した. イネデハイドリンは, 乳酸脱水素酵素の凍結融解による失活に対する保談活性を示し, そのCP_<50>値は15.6μg/ml(0.78μM)で, これまでに報告したダイズデハイドリンに比べてやや活性は低かった.},
 pages = {15--20},
 title = {米糠に含まれるグループ2LEAタンパク質 (デハイドリン) の二次元電気泳動解析と乳酸脱水素酵素に対する凍結変性保護活性},
 volume = {67},
 year = {2003},
 yomi = {モンマ, ミチコ}
}